β-Amyloid (12-28) (Amyloid β-Protein (12-28)) 是 β-淀粉样蛋白 (β1-42) 的肽片段。 β1-42 是 42 个氨基酸的蛋白质，是老年斑核心的主要成分。β-Amyloid (12-28) 具有聚集特性。β-Amyloid (12-28) 有潜力用于阿尔茨海默氏病的研究。
基本信息 英文名称：Amyloid β-Protein (12-28) (SP17)，简称 Aβ(12-28)、SP17 Peptide 中文名称：β 淀粉样蛋白 (12-28)（SP17 肽） 氨基酸序列：缬氨酸 - 组氨酸 - 组氨酸 - 谷氨酰胺 - 赖氨酸 - 亮氨酸 - 缬氨酸 - 苯丙氨酸 - 苯丙氨酸 - 丙氨酸 - 谷氨酸 - 天冬氨酸 - 缬氨酸 - 甘氨酸 - 丝氨酸 - 天冬酰胺 - 赖氨酸 单字母序列：VHHQKLVFFAEDVGSNK 三字母序列：Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys 分子量：2034.30 分子式：C₉₂H₁₄₁N₂₉O₂₅ CAS 号：152286-33-4 等电点：理论计算值约为 9.12 肽链类型：线性十七肽，分子内无半胱氨酸残基，无链内二硫键，为 β 淀粉样蛋白中部核心功能与抗原表位片段。展开剩余78%结构信息该多肽为兼具亲疏水性的线性多肽，整体构象具有较强可塑性，水溶液中易从无规卷曲向 β- 折叠构象转变。序列中包含亮氨酸 - 缬氨酸 - 苯丙氨酸 - 苯丙氨酸疏水核心基序，是驱动分子间聚集与淀粉样纤维形成的关键区域；肽链中含有组氨酸、赖氨酸等碱性氨基酸以及谷氨酸、天冬氨酸等酸性氨基酸，电荷分布不对称，N 端组氨酸串联区域可与铜、锌等二价金属离子发生螯合作用；丝氨酸、甘氨酸等柔性残基提升肽链构象灵活性，整体无刚性稳定结构，聚集倾向显著。
作用机理作为β-淀粉样蛋白(β1-42)的关键片段，Amyloid β-Protein (12-28) 保留了全长蛋白的聚集特性。其异常聚集可形成具有神经毒性的寡聚体，导致神经元功能障碍和死亡。研究表明，该肽段可通过以下机制发挥作用：
破坏细胞膜完整性，导致细胞内离子稳态失衡 诱导氧化应激反应，产生过量活性氧(ROS) 激活炎症反应通路，引发神经炎症 干扰神经递质传递，影响突触功能研究进展 疾病模型研究：Amyloid β-Protein (12-28) 已成为研究阿尔茨海默病病理机制的重要工具。科学家利用该肽段构建了多种体外和体内模型，模拟β-淀粉样蛋白的聚集过程及其神经毒性作用。 治疗靶点探索：针对Amyloid β-Protein (12-28) 聚集过程的研究，为开发阿尔茨海默病治疗药物提供了新的靶点。目前已发现多种小分子和生物制剂可抑制该肽段的聚集，部分候选药物已进入临床试验阶段。 诊断标志物开发：研究人员正在探索将Amyloid β-Protein (12-28) 及其聚集体作为阿尔茨海默病的早期诊断标志物。通过检测脑脊液或血液中该肽段的水平和聚集状态，有望实现疾病的早期诊断和干预。 纳米技术应用：利用Amyloid β-Protein (12-28) 的自组装特性，科学家开发了多种纳米材料，用于药物递送、生物传感和组织工程等领域。溶解保存该多肽水溶性中等，可溶于纯水、磷酸盐缓冲液，溶解困难时可使用稀乙酸溶液辅助溶解，也可采用微量二甲基亚砜预溶后再用缓冲液稀释，用于体外实验的溶液可经 0.22μm 滤膜过滤除菌。粉末状态下需密封、避光、防潮保存，-20℃条件下可长期稳定储存。溶解后的多肽溶液建议分装处理，-80℃条件下可长期保存，使用过程中避免反复冻融与室温长时间放置，防止多肽自发聚集形成沉淀。
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